Аминокислотный состав коллагена: глицин, пролин и гидроксипролин
Коротко. Каждый третий остаток в цепи коллагена — глицин: только он помещается внутрь тройной спирали. Ещё около 12 % пролина и 9 % гидроксипролина — аминокислоты, которых почти нет в других пищевых белках. Гидроксипролин образуется только при участии витамина C и служит маркером подлинности сырья. Триптофана в коллагене нет вовсе, поэтому полноценным белком он не является.
Содержание
- Коллаген: какие аминокислоты входят в состав
- Глицин и пролин в коллагене: для чего они нужны
- Аминокислоты, необходимые для синтеза коллагена
- Коллаген: функция белка и чем он отличается от других
- Гидроксипролин как маркер подлинности
- Чего в коллагене нет
- Почему нельзя просто выпить глицин с пролином
- Коротко о главном
- Частые вопросы (FAQ)
- Продукция ИМБИАН по теме
- Источники
Аминокислотный состав — не абстрактная химия, а то, из чего следуют три практических вещи: почему коллаген узнаваем в анализе, почему без витамина C он не собирается и почему им нельзя заменить обычный протеин.
Коллаген: какие аминокислоты входят в состав
Отвечая коротко, какие аминокислоты входят в состав коллагена: глицин, пролин, аланин и гидроксипролин дают около двух третей всех остатков, остальные четырнадцать распределены неравномерно. Но здесь важно различать два способа считать. Доля «каждый третий» — это доля по числу остатков; по массе она меньше, потому что глицин — самая лёгкая аминокислота. Обе цифры верны, просто отвечают на разные вопросы, и разночтения в источниках чаще всего объясняются именно этим.
Таблица 1. Состав коллагена I типа
| Аминокислота | Доля по числу остатков | Примерная доля по массе | Роль |
| Глицин | около 33 % | 18–22 % | Помещается внутрь спирали; в организме также субстрат синтеза глутатиона |
| Пролин | около 12 % | 13–15 % | Задаёт жёсткость цепи; сырьё для образования гидроксипролина |
| Аланин | около 11 % | 8–10 % | Заполняет позиции X и Y |
| Гидроксипролин | около 9 % | 8–10 % | Стабилизирует спираль водородными связями; маркер подлинности коллагена |
| Глутаминовая кислота | около 7 % | — | Структурная роль |
| Аргинин | около 5 % | — | Структурная роль |
| Остальные 14 аминокислот | около 23 % | — | Распределены неравномерно, часть в следовых количествах |
Гидроксилизин присутствует в небольшом количестве, но играет ключевую роль: именно к нему присоединяются сахара и на нём формируются поперечные сшивки между волокнами.
Глицин и пролин в коллагене: для чего они нужны
Коллагеновая цепь — почти монотонный повтор глицин — X — Y, где на месте X часто стоит пролин, а на месте Y — гидроксипролин. Последовательность повторяется сотни раз подряд, и у каждой из двух аминокислот здесь своя работа.
Глицин нужен по геометрической причине. Три цепи закручены в спираль настолько плотно, что в её центре остаётся очень мало места, а боковая цепь глицина — один атом водорода. Только он туда и помещается. Замена глицина на что-то более объёмное деформирует спираль: именно такие мутации лежат в основе несовершенного остеогенеза, где страдают позиции глицина в цепях коллагена I типа, а результатом становится ломкость костей.
Пролин отвечает за жёсткость. Его кольцевая структура ограничивает подвижность цепи и не даёт ей свернуться произвольно. Кроме того, пролин — сырьё для гидроксипролина, а тот уже удерживает три цепи вместе водородными связями.
За пределами структуры у глицина есть и другие роли: он входит в состав глутатиона, служит нейромедиатором в спинном мозге и стволе, участвует в синтезе гема и креатина, входит в состав желчных кислот. Коллаген — один из немногих богатых глицином пищевых источников: в порции гидролизата 8–12 г глицина порядка 0,6–1,8 г в зависимости от продукта. В маркировке БАД он указывается отдельной строкой с процентом от адекватного уровня потребления — тот случай, когда компонент нормируется, а сам коллаген норм потребления не имеет.
Аминокислоты, необходимые для синтеза коллагена
Список аминокислот здесь короче, чем состав готового белка, зато к нему добавляются кофакторы — без них сборка не идёт, сколько бы материала ни поступало.
Таблица 2. Что нужно организму, чтобы собрать коллаген
| Что | Роль | Комментарий |
| Глицин | материал | Каждый третий остаток. Синтезируется организмом, но при высокой потребности собственного синтеза может не хватать |
| Пролин | материал | Заменимая аминокислота, источник гидроксипролина |
| Лизин | материал | Незаменимая. Из гидроксилизина формируются поперечные сшивки волокон |
| Витамин C | кофактор | Обязателен для гидроксилирования пролина и лизина. Без него спираль нестабильна |
| Железо | кофактор | Входит в активный центр пролилгидроксилазы |
| Медь | кофактор | Нужна лизилоксидазе — ферменту, сшивающему волокна между собой |
| Цинк | кофактор | Участвует в работе ферментов ремоделирования матрикса |
Гидроксипролина нет в генетическом коде: клетка сначала встраивает в цепь обычный пролин, а затем фермент пролил-4-гидроксилаза присоединяет гидроксильную группу. Реакция требует железа, альфа-кетоглутарата и обязательно аскорбата, который восстанавливает железо в активном центре фермента. Без витамина C гидроксилирование останавливается, спираль разрушается ещё внутри клетки, и новый коллаген не образуется. Крайняя форма этого состояния известна как цинга.
Отсюда практическое правило «коллаген принимают с витамином C». В рандомизированном перекрёстном исследовании приём 15 г желатина вместе с 50 мг витамина C за час до нагрузки удваивал маркеры синтеза коллагена по сравнению с контролем (Shaw и соавт., Am J Clin Nutr, 2017). В грамотно составленных формулах витамин C уже присутствует — это не украшение состава, а необходимый кофактор.
Коллаген: функция белка и чем он отличается от других
Функция у коллагена механическая, а не химическая. Он не катализирует реакции, как ферменты, не переносит вещества, как гемоглобин, и не регулирует процессы, как гормоны белковой природы. Его работа — держать форму и сопротивляться растяжению: из него построен каркас кожи, хряща, кости, связок и сосудистой стенки.
Из этой функции следует и необычный состав. Обычному функциональному белку нужно разнообразие аминокислот, чтобы сформировать активный центр и специфическую укладку. Коллагену разнообразие не нужно — ему нужна повторяющаяся последовательность, способная плотно упаковаться в спираль. Поэтому состав у него смещённый: две трети приходится на четыре аминокислоты, а некоторых нет вовсе.
Гидроксипролин как маркер подлинности
Гидроксипролин практически не встречается в других пищевых белках — ни в сывороточном, ни в соевом, ни в яичном. Это делает его удобным аналитическим маркером.
Таблица 3. Где используют показатель гидроксипролина
| Где применяется | Что показывает |
| Входной контроль сырья | Содержание ниже 8 % от белка — повод заподозрить примесь неколлагенового белка или избыток свободных аминокислот |
| Исследования всасывания | Рост концентрации гидроксипролина в плазме после приёма — доказательство того, что коллаген действительно всосался |
| Пищевая экспертиза | По гидроксипролину определяют содержание соединительной ткани в мясных продуктах |
Как показатель проверяется при приёмке партии — в статье входной контроль коллагенового сырья.
Чего в коллагене нет
- Триптофана нет вовсе. Это незаменимая аминокислота, и её полное отсутствие означает, что аминокислотный скор коллагена равен нулю.
- Мало цистеина и метионина. Серосодержащие аминокислоты представлены слабо — в отличие от кератина, где цистеина много.
- Мало лейцина. Именно лейцин служит главным сигналом для синтеза мышечного белка, и в коллагене его недостаточно, чтобы этот сигнал запустить.
Практический вывод: коллаген нельзя считать источником белка в рационе и нельзя заменять им сывороточный протеин. В таблице пищевой ценности порция честно показывает 5–16 г белка, но это неполноценный белок, не покрывающий потребность в незаменимых аминокислотах.
Смысл приёма коллагена не в белке как таковом, а в коротких пептидах — Pro-Hyp, Hyp-Gly, Gly-Pro-Hyp, — которые всасываются целиком и, по-видимому, работают как сигнал для клеток соединительной ткани. Подробно — в статье пептидный профиль коллагена.
Почему нельзя просто выпить глицин с пролином
Вопрос закономерный: если коллаген — это в основном глицин, пролин и гидроксипролин, почему не принимать их по отдельности, дешевле и проще?
Смесь свободных аминокислот и смесь коротких пептидов ведут себя по-разному. В эксперименте с меченым гидролизатом накопление метки в хряще было более чем вдвое выше, чем в контрольной группе со свободным пролином (Oesser и соавт., J Nutr, 1999). Различие объясняют тем, что пептиды всасываются другим путём — через переносчик PepT1 — и, вероятно, распознаются клетками как сигнал о повреждении матрикса, чего отдельные аминокислоты не делают. То же соображение работает в обратную сторону: чрезмерно глубокий гидролиз, после которого остаются в основном свободные аминокислоты, лишает продукт именно того, ради чего его принимают.
Коротко о главном
- Две трети состава — четыре аминокислоты: глицин около 33 % остатков, пролин 12 %, аланин 11 %, гидроксипролин 9 %.
- Глицин нужен геометрически: только он помещается внутрь спирали. Пролин задаёт жёсткость.
- Для синтеза нужны не только аминокислоты, но и кофакторы: витамин C, железо, медь, цинк.
- Гидроксипролин почти не встречается в других белках и служит маркером подлинности сырья.
- Триптофана нет, лейцина мало — коллаген не заменяет обычный протеин.
Частые вопросы (FAQ)
Основа — глицин (около трети всех остатков), пролин (около 12 %), аланин (около 11 %) и гидроксипролин (около 9 %). Остальные четырнадцать в сумме дают около 23 %. Последовательность построена на повторе глицин-X-Y, повторяющемся сотни раз.
Глицин, пролин и лизин как материал. Но одних аминокислот мало: нужны кофакторы — витамин C для гидроксилирования пролина и лизина, железо в активном центре фермента, медь для сшивки волокон, цинк для ферментов ремоделирования. Без витамина C сборка останавливается.
Белок, причём самый распространённый в организме. Аминокислоты — это то, из чего он построен: около 20 разных, но две трети приходятся на четыре. В добавках коллаген присутствует не целиком, а в виде гидролизата — смеси коротких фрагментов цепи.
При полном переваривании — на те же, из которых состоит: преимущественно глицин, пролин, аланин, гидроксипролин. Но распадается он не полностью: часть остаётся в виде ди- и трипептидов Pro-Hyp, Hyp-Gly и Gly-Pro-Hyp, которые всасываются целиком и обнаруживаются в плазме.
Это одно вещество: оксипролин — устаревшее русское название гидроксипролина. Аминокислота, характерная почти исключительно для коллагена. Образуется из пролина уже после сборки цепи при участии витамина C и служит маркером того, что в образце действительно коллаген.
Без аскорбата не работает фермент, превращающий пролин в гидроксипролин, а спираль без гидроксипролина нестабильна и разрушается ещё внутри клетки. В исследовании 2017 года приём желатина вместе с 50 мг витамина C за час до нагрузки удваивал маркеры синтеза коллагена.
Нет. В коллагене полностью отсутствует триптофан и мало лейцина, метионина и цистеина. Это неполноценный белок: он не покрывает потребность в незаменимых аминокислотах и не запускает синтез мышечного белка так, как сывороточный протеин.
Продукция ИМБИАН по теме
Раздел каталога: Экспертный коллаген. Статья о составе и кофакторах, поэтому уместны формулы, где витамин C и минералы заявлены в составе:
Источники
- Shaw G. и соавт. Vitamin C-enriched gelatin supplementation before intermittent activity augments collagen synthesis. Am J Clin Nutr. 2017;105(1):136–143.
- Oesser S. и соавт. Oral administration of 14C labeled gelatin hydrolysate leads to an accumulation of radioactivity in cartilage of mice. J Nutr. 1999;129(10):1891–1895.
- Iwai K. и соавт. Identification of food-derived collagen peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates. J Agric Food Chem. 2005;53(16):6531–6536. PMID 16076145.
- Shoulders M.D., Raines R.T. Collagen structure and stability. Annu Rev Biochem. 2009;78:929–958.
- Marini J.C. и соавт. Osteogenesis imperfecta. Nat Rev Dis Primers. 2017;3:17052.
- Pinnell S.R. Regulation of collagen biosynthesis by ascorbic acid: a review. Yale J Biol Med. 1985;58(6):553–559.
- Rucker R.B. и соавт. Copper, lysyl oxidase, and extracellular matrix protein cross-linking. Am J Clin Nutr. 1998;67(5 Suppl):996S–1002S.
- МР 2.3.1.0253-21. Нормы физиологических потребностей в энергии и пищевых веществах для различных групп населения Российской Федерации.
- Единые санитарно-эпидемиологические требования ЕАЭС, приложение 5.
БАД. Не является лекарственным средством. Материал носит информационный характер и не заменяет консультацию врача.